Гена и даша: Чем закончился сериал «Счастливы вместе»? Спойлер: Даша и Гена развелись!

Содержание

«Счастливы вместе»: Гена и Даша Букины разведутся

Комсомольская правда

Результаты поиска

ЗвездыТелевизорТелевизор: Сериалы

Егор АРЕФЬЕВ

13 июля 2012 1:00

Актер Виктор Логинов рассказал нам подробности нового сезона, разящие поклонников сериала в самое сердце… [видео]

Те, кто надеялся, что пятый сезон проекта «Счастливы вместе» станет последним, пребывают в глубоком смущении: новые серии про неугомонных Букиных уже в эфире. И, похоже, сценаристы вняли критикам, поругивающим их за однообразность. Теперь что ни серия, так сплошные неожиданности. Достаточно сказать, что отношения Гены и Даши Букиных дали трещину…

О сериале нам рассказал сам Гена, то бишь актер Виктор Логинов. Его мы отловили на съемочной площадке. Яркая молодежная куртка, модный пуловер, кепка и рваные джинсы — в жизни Виктор оказался большим модником!

— Виктор, проект снимали шесть лет, потом был годичный перерыв, а теперь Букины снова на экранах. Не устали?

— Конечно, нет! Наши отношения уже давно переросли рабочие, теперь они межличностные. Мы проводим больше времени друг с другом, нежели с семьей. Для каждого из актеров Букины — это вторая семья.

— Как-то раз вы пожелали Гене не сходить с экранов до 2050 года…

— Неужели я такое сказал?! Ужас! Один мой знакомый, продавец машин, признался: мне нравятся твои программы, телегерои, но Букины надоели. Я ответил: ты ведь продаешь не только те машины, которые тебе нравятся? Автомобили берут разные, так? Вот и актер так работает. Наш проект, как кирпич, уже не надо рекламировать. Его и так смотрят! Это говорит о том, что более качественный продукт пока не придуман.

— Чем удивит зрителя нынешний сезон «Счастливы вместе»?

— На мой взгляд, он самый ошеломительный из всех. Такого количества глобальных потрясений на семью Букиных еще не обрушивалось. Главное шокирующее событие — Гена и Даша разводятся. Но они все равно продолжают общаться. Все как и в жизни. В связи с таким трагическим событием Даша наконец устроится на работу! Причем в магазин рядом с тем, где работает Гена. В одной из серий у Гены Букина появляется двойник-олигарх Генрих. Словом, новых историй масса.

— Букины крепко въелись в вашу жизнь… Что для вас важнее работы?

— У меня одна сверхзадача: воспитать нормальных детей. По работе у меня нет безумных амбиций — сыграть Гамлета или Отелло. Хотя если будет предложение, рассмотрим. Но я уже реализовал много образов на экране параллельно с Букиным — от деревенского жителя до московского гея или подполковника МВД.

Уже по первым кадрам нового сезона понятно: в глазах главных героев нет былой любви.Фото: Анатолий ЖДАНОВ

— Кстати, о детях. У вас их пятеро. Старшая дочь Анна уже совсем взрослая, окончила школу. Легко находите с ней общий язык?

— Наши отношения с детства доверительные. Мы обсуждаем любые темы. Сейчас стоим на пороге выбора вуза. Сложно, конечно, но не сложнее, чем когда ей понравился первый мальчик в детсаду. У младшего Вани другая проблема — лезут зубки. У Саши не выговаривается буква «л», к логопеду идти не хочет. Забот всегда хватает. Если с человека снять все проблемы, жизнь перестанет быть жизнью.

— Давным-давно вы работали воспитателем в социальном приемнике. Это повлияло на ваше решение усыновить ребенка?

— Нет. Когда в моей жизни появилась первая жена, у нее был ребенок. И тогда я его усыновил, потому что искренне считаю, что в семье чужих детей быть не может. В то время мне было 19, я изо всех сил пытался создать семью, но не вышло. Правда, мы хорошо общаемся до сих пор.

— Как вы отдыхаете от съемок?

— Лучший отдых для меня — провести время с детьми. Почитать сказку под яблоко или поиграть.

5 сюрпризов шестого сезона:

Гена и Даша разводятся.

Рома находит свою любовь.

Даша устраивается на работу.

Пес Барон начинает читать рэп.

Гена встречает двойника-миллионера.

«Счастливы вместе». По будням, вечер. ТНТ

Бочкарёва с мужем счастливы вместе 12 лет!

Наталья Бочкарева и Николай Борисов прилетели в Париж на съемки проекта Первого канала «Большие гонки».Ольга СИНИЦКАЯ

Как психолог разобрала семью Букиных в Счастливы вместе и поставила Гене диагноз

Психолог проанализировала поведение героев российского ситкома «Счастливы вместе» — семейства Букиных. Специалистка поставила диагнозы эгоистичной домохозяйке Даше и не очень сообразительной Свете, предположив, что у женщин могут быть психопатия и умственная отсталость.

Психолог, зарегистрированная в тиктоке под ником psy.toma, посвятила свой аккаунт разборам популярных киногероев и персонажей мультфильмов. Девушка анализирует образы действующих лиц, ставя им диагнозы или рассказывая о нюансах характера, которые, возможно, могут заметить не все зрители. На момент написания материала за блогом тиктокерши следят 16,7 тысячи человек.

Зачастую блогерша делает серии видео о популярных шоу — например, «Секс в большом городе», «Отчаянные домохозяйки» или «Великолепный век». В разбор psy.toma попал и российский ситком «Счастливы вместе», рассказывающий о семье Букиных из Екатеринбурга — супруги Гена, работающий продавцом обуви, и домохозяйка Даша воспитывают двоих детей, Свету и Рому. Показ сериала, который был популярен в РФ, закончился в 2013 году.

По мнению психолога, образы героев немного глубже, чем их преподнесли создатели юмористического шоу. Например, psy.toma предположила, что у Светы, которую сыграла актриса Дарья Сагалова, могла быть лёгкая умственная отсталость. По сюжету ситкома дочка Букиных действительно не отличалась сообразительностью, но создатели шоу не упоминали диагноза в шоу.

Света — истероид с нарциссическим радикалом. У неё лёгкая умственная отсталость. Возможно, Даша во время беременности не была внимательна к плоду и могла серьёзно травмировать его. Внешне Света не отличается от здоровых людей, но у неё серьёзные проблемы с обучением.

У героини актрисы Натальи Бочкарёвой, Даши Букиной, специалистка диагностировала психопатию из-за отсутствия эмпатии и утрированного эгоизма. В шоу мать семейства часто забывала о потребностях детей, ругалась на мужа и предпочитала отдых работе, проводя время у телевизора с коробкой конфет.

Даша — эгоистка, она по максимуму «выжимает» всё полезное из близких и соседей. <…> У неё отсутствует эмпатия. Свойственная ей психопатия, несмотря на кажущуюся поверхностность и недалёкость, скрывает довольно опасную, хитрую и ловкую натуру. Это главный отрицательный персонаж сериала.

В образе Гены Букина, состоящего в обществе «Без баб», психолог увидела скрытую внутреннюю агрессию, которая стала причиной негативного отношения героя к противоположному полу. Кроме того, psy.toma предположила, что персонаж актёра Виктора Логинова, называющий себя неудачником, мог быть участником треугольника Карпмана — психологической модели взаимодействия между людьми.

Из-за неудовлетворённости жизнью внутри очень много подавленной агрессии, поэтому он оскорблял женщин и шутил, оскорбляя. Гена вечно играл в треугольник Карпмана. Он — жертва, Даша — агрессор, дети или соседи — спасатели.

Психолог разобрала и Рому Букина в исполнении актёра Александра Якина — юноша, находящийся в активном поиске девушки, постоянно попадал в комичные ситуации. Блогерша посчитала, что у сына Гены и Даши не пройдена сепарация от родителей, поэтому тот не может наладить личную жизнь.

Рома — инфантильный, несамостоятельный и безответственный. Рома так и не понял, что для счастливой жизни нужно идти вперёд, пройти сепарацию и отпустить все обиды.

Похоже, что многие зрители оценили ролики с разбором семьи Букиных — анализ Светы, например, на момент написания материала собрал более 530 тысяч просмотров.

Несмотря на то что шоу закончилось, некоторые поклонники ждут продолжение — в материале Medialeaks можно узнать, как отдельные фанаты гадали о новых выпусках после совместного видео Натальи Бочкарёвой и Дарьи Сагаловой.

Кроме того, ранее Medialeaks рассказал о теориях вокруг сериала «Книга Боба Фетты» — часть зрителей ожидала увидеть в шоу «Мандалорец» Люка Скайуокера после того, как его персонаж появился на экранах.

Протеомика сродства к гемину с помощью истощения (DAsHA) раскрывает расширенный ландшафт гем-связывающих белков в протеоме человека

1.
Хоу С., Рейнольдс М.Ф., Хорриган Ф.Т., Хайнеманн С.Х., Хоши Т., Обратимое связывание гема с белками при передаче клеточного сигнала, Acc. хим. Рез. 2006, 39(12), 918–924. [PubMed] [Google Scholar]

2.
Кюль Т., Имхоф Д., Регуляторный гем Fe(II/III): реконструкция биографии молекулы, ChemBioChem 2014, 15(14), 2024–2035. [PubMed] [Академия Google]

3.
Виссброк А., Пол Джордж А.А., Брюиц Х.Х., Кюль Т., Имхоф Д., Молекулярная основа переходных взаимодействий гем-белок: анализ, концепция и реализация, Biosci. Отчет 2019, 39(1), BSR20181940. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

4.
Mense S.M., Zhang L., Heme: универсальная сигнальная молекула, контролирующая активность различных регуляторов, начиная от факторов транскрипции и заканчивая MAP-киназами, Cell Res., 2006, 16(8), 681–692. [PubMed] [Академия Google]

5.
Poulos TL, Структура и функция гемового фермента, Chem. Rev., 2014, 114(7), 3919–3962. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

6.
Чемберс И. Г., Уиллоуби М. М., Хамза И., Редди А. Р., Одно кольцо, чтобы собрать их всех и связать их в темноте: торговля гем без доставщиков, Биохим. Биофиз. Акта – Мол. Cell Res., 2021, 1868(1), 118881. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

7.
Донеган Р.К., Мур С.М., Ханна Д.А., Редди А.Р., Обработка гема: механизмы, лежащие в основе движения гема внутри и между клетками, Free Radical Biol. Мед., 2019, 133, 88–100. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

8.
Ханна Д. А., Мартинес-Гузман О., Редди А. Р., Созерцание гема: освещение транспортировки, динамики и передачи эукариотического гема с помощью флуоресцентных датчиков гема, Биохимия, 2017, 56 (13), 1815–1823. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

9.
Редди А. Р., Хамза И., Мобилизация гема у животных: путешествие металлолипидов, Acc. хим. рез., 2016, 49(6), 1104–1110. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

10.
Ogawa K., Heme опосредует дерепрессию элемента распознавания Maf посредством прямого связывания с репрессором транскрипции Bach2, EMBO J., 2001, 20(11), 2835–2843. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

11.
Hickman M.J., Winston F., Уровни гема переключают функцию Hap1 Saccharomyces cerevisiae между активатором транскрипции и репрессором транскрипции, Mol. Клетка. биол., 2007, 27(21), 7414–7424. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

12.
Yin L., Wu N., Curtin JC, Qatanani M., Szwergold N.R., Reid R.A., Waitt G.M., Parks D.J., Pearce KH, Wisely G.B., Lazar MA, Rev-erbalpha, датчик гема, который координирует метаболические и циркадные пути, Наука 2007, 318 (5857), 1786–1789.. [PubMed] [Google Scholar]

13.
Zenke-Kawasaki Y., Dohi Y., Katoh Y., Ikura T., Ikura M., Asahara T., Tokunaga F., Iwai K., Igarashi K., Гем вызывает убиквитинирование и деградацию фактора транскрипции Bach2, Mol . Клетка. биол., 2007, 27(19), 6962–6971. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14.
Чжан Л., Хач А., Молекулярный механизм передачи сигналов гема у дрожжей: активатор транскрипции Hap1 служит ключевым медиатором, Cell. Мол. Life Sci., 1999, 56(5-6), 415–426. [PubMed] [Академия Google]

15.
Пфайфер К., Ким К.С., Коган С., Гуаренте Л., Функциональная диссекция и последовательность дрожжевого активатора HAP1, Cell, 1989, 56(2), 291–301. [PubMed] [Google Scholar]

16.
Zhu Y., Hon T., Ye W., Zhang L., Дефицит гема препятствует сигнальному пути Ras-митоген-активируемой протеинкиназы и экспрессии подмножества нейрональных генов, Cell Growth Differ. Мол. биол. Варенье. доц. Рак Res., 2002, 13 (9), 431-439. [PubMed] [Google Scholar]

17.
Альварес-Кастелао Б., Том Дик С., Фуско С. М., Донлин-Асп П., Перес Дж. Д., Шуман Э. М., Переключающая экспрессия регулируемой гем киназы 1 опосредует протеостаз нейронов после ингибирования протеасом, eLife, 2020, 9, е52714. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

18.
Шмалор Б. Ф., Мустафа А. — Х. М., Крамер О. Х., Имхоф Д., Структурное понимание взаимодействия гема с протеинтирозинкиназой JAK2*, ChemBioChem, 2021, 22(5), 861–864. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19.
Хан А. П., Ю К., Лу Л., Фудзивара Ю., Браун К., Чин Г., Флеминг М., Лебулч П., Оркин С. Х., Чен Дж. Дж., Регулируемая гемем киназа eIF2alpha (HRI) необходима для регуляции трансляции и выживаемость эритроидных предшественников при дефиците железа, EMBO J., 2001, 20(23), 69.09–6918. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20.
Белчер Дж. Д., Чен С., Нгуен Дж., Милбауэр Л., Абдулла Ф., Алаяш А. И., Смит А., Нат К. А., Хеббель Р. П., Верчеллотти Г. М., Гем запускает передачу сигналов TLR4, приводящую к активации эндотелиальных клеток и закупорке сосудов у мышей. серповидноклеточная анемия, Кровь, 2014, 123(3), 377–390. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

21.
Horrigan F. T., Heinemann S.H., Hoshi T., Гем регулирует аллостерическую активацию канала Slo1 BK, J. Gen. Physiol., 2005, 126(1), 7–21. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

22.
Бертон М.Дж., Капетанаки С.М., Чернова Т., Джеймисон А.Г., Дорлет П., Сантолини Дж., Муди П.С.Е., Митчесон Дж.С., Дэвис Н.В., Шмид Р., Рэйвен Э.Л., Стори Н.М., Гем-связывающий домен контролирует регуляцию АТФ- зависимые калиевые каналы, Proc. Натл. акад. наук, 2016, 113(14), 3785–3790. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

23.
Бертон М.Дж., Крессер-Браун Дж., Томас М., Портолано Н., Басран Дж., Фриман С.Л., Квон Х., Боттрилл А.Р., Ллансола-Портолес М.Дж., Паскаль А.А., Джукс-Джонс Р., Чернова Т., Шмид R., Davies N.W., Storey N.M., Dorlet P., Moody P.C.E., Mitcheson J.S., Raven E.L., Открытие гем-связывающего домена в потенциалозависимом калиевом канале нейронов, J. Biol. хим., 2020, 295(38), 13277–13286. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

24.
Чиабрандо Д., Винчи Ф. , Фиорито В., Меркурио С., Толосано Э., Гем в патофизиологии: вопрос очистки, метаболизма и перемещения через клеточные мембраны, Front. Pharmacol., 2014, 5, 61. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25.
Сасса С., Почему гем необходимо расщеплять до железа, биливердина IXальфа и монооксида углерода?, Антиоксидант. Редокс. Сигнал., 2004, 6(5), 819–824. [PubMed] [Академия Google]

26.
Кумар С., Бандиопадхьяй У., Токсичность свободного гема и системы его детоксикации у человека, Toxicol. Письма., 2005, 157(3), 175–188. [PubMed] [Google Scholar]

27.
Leung G.C.-H., Fung S.S.-P., Gallio A.E., Blore R., Alibhai D., Raven E.L., Hudson A.J., Раскрытие механизмов, контролирующих спрос и предложение гема, Proc. Натл. акад. наук, 2021, 118(22), e2104008118. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28.
Галлио А.Э., Фунг С.С.-П., Каммак-Наджера А., Хадсон А.Дж., Рэйвен Э.Л., Понимание логистики распределения гема в клетках, JACS Au, 2021, 1(10), 1541–1555. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

29.
Ханна Д. А., Харви Р. М., Мартинес-Гузман О., Юань Х., Чандрасекаран Б., Раджу Г., Ауттен Ф. В., Хамза И., Редди А. Р., Динамика гема и факторы переноса, выявленные с помощью генетически кодируемых флуоресцентных датчиков гема, Proc. Натл. акад. наук, 2016, 113(27), 7539–7544. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30.
Hopp M.-T., Schmalohr B.F., Kühl T., Detzel M.S., Wißbrock A., Imhof D., Методы определения и количественного определения гема и их пригодность для практического применения и повседневного использования, Anal. хим., 2020, 92(14), 9429–9440. [PubMed] [Google Scholar]

31.
Abshire J.R., Rowlands C.J., Ganesan S.M., So P.T.C., Niles J.C., Количественная оценка лабильного гема в живых малярийных паразитах с использованием генетически кодируемого биосенсора, Proc. Натл. акад. науч. США, 2017, 114(11), E2068—E2076. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

32.
Сюй С., Лю Х. — В., Чен Л., Юань Дж., Лю Ю., Тэн Л., Хуан С. — Ю., Юань Л., Чжан С. — Б., Тан В., Обучение из артемизинина: биоинспирированный дизайн основанного на реакции флуоресцентного зонда для селективного обнаружения лабильного гема в сложных биосистемах, J. Am. хим. соц., 2020, 142(5), 2129–2133. [PubMed] [Google Scholar]

33.
Yuan X., Rietzschel N., Kwon H., Walter Nuno A.B., Hanna D.A., Phillips J.D., Raven E.L., Reddi A.R., Hamza I., Регуляция внутриклеточного транспорта гема, обнаруженная субклеточными репортерами, Proc. Натл. акад. наук, 2016, 113(35), E5144–E5152. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

34.
Song Y., Yang M., Wegner S.V., Zhao J., Zhu R., Wu Y., He C., Chen P.R. Генетически кодируемый датчик FRET для внутриклеточного гема, ACS Chem. биол., 2015, 10(7), 1610–1615. [PubMed] [Академия Google]

35.
Каваи К., Хираяма Т., Имаи Х., Мураками Т., Инден М., Ходзуми И., Нагасава Х. Молекулярная визуализация лабильного гема в живых клетках с использованием низкомолекулярного флуоресцентного зонда, J. Am. хим. соц., 2022, 144(9), 3793–3803. [PubMed] [Google Scholar]

36.
Суини Э. А., Сингх А. Б., Чакраварти Р., Мартинес-Гузман О., Сайни А., Хак М. М., Гари Г., Дэнс П. Д., Ганнибал Л., Редди А. Р., Штуер Д. Дж., Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа является шапероном, который выделяет лабильный гем в клетках, J. Biol. хим., 2018, 293(37), 14557–14568. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

37.
Мартинес-Гузман О., Уиллоуби М.М., Сайни А., Дитц Дж.В., Богович И., Медлок А.Е., Халимончук О., Редди А.Р., Перенос митохондриально-ядерного гема у почкующихся дрожжей регулируется ГТФазами, которые контролируют митохондриальную динамику и участки контакта с ЭР. , J. Cell Sci., 2020, 133(10),
jcs237917. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

38.
Mestre-Fos S., Ito C., Moore C.M., Reddi A.R., Williams L.D., G-квадруплексы рибосом человека регулируют биодоступность гема, J. Biol. хим., 2020, 295(44), 14855–14865. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

39.
Ханна Д. А., Ху Р., Ким Х., Мартинес-Гузман О., Торрес М. П., Редди А. Р., Биодоступность гема и передача сигналов в ответ на стресс в дрожжевых клетках, J. Biol. хим., 2018, 293(32), 12378–12393. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40.
Цолаки В. С., Георгиу-Сиафис С. К., Цамаду А. И., Цифцоглу С. А., Самиотаки М., Панайоту Г., Цифцоглу А. С., Накопление гемина и идентификация клана гем-связывающего белка в клетках K562 с помощью протеомного и компьютерного анализа, J. Cell. Physiol., 2022, 237(2), 1315–1340. [PubMed] [Академия Google]

41.
Андреини К., Путиньяно В., Розато А., Банки Л., Железо-протеом человека†, Металломика, 2018, 10(9), 1223–1231. [PubMed] [Google Scholar]

42.
Ван Н., Чжан Дж., Чжан Л., Ян X. — Ю., Ли Н., Ю Г., Хан Дж., Цао К., Го З., Сунь Х., Хе Х. — Ю., Протеомный анализ предполагаемых связывающих гем белков Streptococcus pyogenes, Metallomics, 2014, 6(8), 1451. [PubMed] [Google Scholar]

43.
Ханна Д. А., Мур С. М., Лю Л. , Юань Х., Доминик И. М., Флейшхакер А. С., Хамза И., Рэгсдейл С. В., Редди А. Р., Гемоксигеназа-2 (HO-2) связывает и буферизует лабильный гем железа в эмбриональных клетках почек человека , J. Biol. хим., 2022, 298(2), 101549. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44.
Чиен Х.-К., Зур А.А., Маурер Т.С., Йи С.В., Толсма Дж., Джаспер П., Скотт Д.О., Джакомини К.М., Быстрый метод определения внутриклеточных концентраций лекарств в анализах клеточного поглощения: применение метформина в транспортере органических катионов 1 — трансфицированные клетки эмбриональной почки человека 293, Drug Metab. диспоз., 2016, 44(3), 356–364. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

45.
Вайсман З., Пинский М., Донеган Р.К., Редди А.Р., Корницер Д., Использование генетически кодируемых гемовых сенсоров для исследования механизмов поглощения гема и гомеостаза у Candida albicans, Cell. Microbiol., 2021, 23(2), e13282. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

46.
Дитц Дж. В., Уиллоуби М. М., Пил Р. Б., Росс Т. А., Богович И., Аддис Х. Г., Фокс Дж. Л., Ланзилотта В. Н., Дэйли Х. А., Вольшлегель Дж. А., Редди А. Р., Медлок А. Э., Халимончук О., Митохондриальный контактный сайт и система организации крист (MICOS) ) механизм поддерживает биосинтез гема, обеспечивая оптимальную работу феррохелатазы, окислительно-восстановительного потенциала. Biol., 2021, 46, 102125. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

47.
Liu L., Dumbrepatil A.B., Fleischhacker A.S., Marsh E.N.G., Ragsdale S.W., Гемоксигеназа-2 посттрансляционно регулируется присутствием гема в каталитическом сайте, J. Biol. хим., 2020, 295(50), 17227–17240. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

48.
Пирес И. С., Белчер Д. А., Палмер А. Ф., Количественная оценка активных сайтов связывания гема апогемоглобина посредством включения дицианогемина, Биохимия, 2017, 56 (40), 5245–5259. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

49.
Kubota Y., Nomura K. , Katoh Y., Yamashita R., Kaneko K., Furuyama K., Новые механизмы гемозависимой деградации белка ALAS1 как компонента регуляции биосинтеза гема с отрицательной обратной связью, J. Biol. хим., 2016, 291(39), 20516–20529. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

50.
Chakravarti R., Aulak K.S., Fox P.L., Stuehr D.J., GAPDH регулирует вставку клеточного гема в индуцируемую синтазу оксида азота, Proc. Натл. акад. наук, 2010, 107(42), 18004–18009. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

51.
Ганнибал Л., Коллинз Д., Брассард Дж., Чакраварти Р., Вемпати Р., Дорлет П., Сантолини Дж., Доусон Дж. Х., Штуер Д. Дж., Связывающие гем свойства глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы, Биохимия, 2012, 51 (43), 8514–8529. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52.
Biswas P., Dai Y., Stuehr D.J., Активность индоламиндиоксигеназы и триптофандиоксигеназы регулируется посредством GAPDH- и Hsp90-зависимого контроля уровней их гема, Free Radical Biol. мед., 2022, 180, 179–190. [PubMed] [Google Scholar]

53.
Tupta B., Stuehr E., Sumi M.P., Sweeny E.A., Smith B., Stuehr D.J., Ghosh A., GAPDH участвует в созревании гема миоглобина и гемоглобина, FASEB J. Off. Опубл. Кормили. Являюсь. соц. Эксп. биол., 2022, 36(2), e22099. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

54.
Ляо Р., Чжэн Ю., Лю С., Чжан Ю., Сейм Г., Танимура Н., Уилсон Г. М., Хематти П., Кун Дж. Дж., Фань Дж., Сюй Дж., Келес С., Бресник Э. Х., Открытие как гем контролирует функцию генома с помощью гемомики, Cell Rep., 2020, 31(13), 107832. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

55.
Исикава С., Тамаки С., Охата М., Арихара К., Ито М., Гем вызывает повреждение ДНК и гиперпролиферацию эпителиальных клеток толстой кишки за счет перекиси водорода, продуцируемой гемоксигеназой: возможный механизм гем-индуцированного рака толстой кишки, Мол. Нутр. Food Res., 2010, 54(8), 1182–119.1. [PubMed] [Google Scholar]

56.
Гао Дж.-Л., Лу Ю., Браун Г., Яп Б.С.-М., Трюхелла Дж. , Хантер Н., Нгуен К.-А., Роль связывания гема ДНК-защитным белком из голодающих клеток ( Dps) в устойчивости porphyromonas gingivalis к токсичности гема, J. Biol. хим., 2012, 287(50), 42243–42258. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

57.
Otterbein L.E., Hedblom A., Harris C., Csizmadia E., Gallo D., Wegiel B., Гемоксигеназа-1 и окись углерода модулируют репарацию ДНК посредством мутированного белка атаксии-телеангиэктазии (АТМ), Proc. Натл. акад. наук, 2011, 108(35), 14491–14496. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

58.
Шиодзава Ю., Малковати Л., Галли А., Сато-Оцубо А., Катаока К., Сато Ю., Вататани Ю., Сузуки Х., Йошизато Т., Йошида К., Санада М., Макисима Х., Шираиши Ю., Чиба К., Хеллстрем-Линдберг Э., Мияно С., Огава С., Каццола М., Аберрантный сплайсинг и дефектная продукция мРНК, индуцированная соматическими сплайсосомными мутациями при миелодисплазии, Nat. Commun., 2018, 9(1), 3649. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

59.
Лю Дж., Ли Ю., Тонг Дж., Гао Дж., Го Ц., Чжан Л., Ван Б., Чжао Х., Ван Х., Цзян Э., Курита Р., Накамура Ю., Танабэ О. ., Энгель Дж. Д., Бресник Э. Х., Чжоу Дж., Ши Л., Длинный некодирующий РНК-зависимый механизм регуляции биосинтеза гема и развития эритроцитов, Nat. Commun., 2018, 9(1), 4386. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

60.
Weitz S.H., Gong M., Barr I., Weiss S., Guo F., Процессинг первичных транскриптов микроРНК требует гема в клетках млекопитающих, Proc. Натл. акад. наук, 2014, 111(5), 1861–1866. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

61.
Квик-Кливленд Дж., Джейкоб Дж. П., Вейц С. Х., Шоффнер Г., Сентурия Р., Го Ф., РНК-связывающий гемовый домен DGCR8 распознает первичные микроРНК, зажимая шпильку, Cell Rep., 2014, 7(6), 1994–2005 гг. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

62.
Barr I., Smith A.T., Chen Y., Senturia R., Burstyn J.N., Guo F., Железо, не железо, гем активирует РНК-связывающий белок DGCR8 для первичного процессинга микроРНК, Proc. Натл. акад. наук, 2012, 109(6), 1919–1924. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

63.
Partin A.C., Ngo T.D., Herrell E., Jeong B.-C., Hon G., Nam Y., Heme обеспечивает правильное позиционирование Drosha и DGCR8 на первичных микроРНК, Nat. Commun., 2017, 8(1), 1737. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

64.
Гирван Х.М., Брэдли Дж.М., Чизман М.Р., Кинкейд Дж.Р., Лю Ю., Чарнецкий К., Фишер К., Лейс Д., Ригби С.Э.Дж., Манро А.В., Анализ координации железа гема в DGCR8: гем-связывающий компонент микропроцессора комплекс, Биохимия, 2016, 55(36), 5073–5083. [PubMed] [Академия Google]

65.
Faller M., Matsunaga M., Yin S., Loo J. A., Guo F., Heme участвует в процессинге микроРНК, Nat. Структура Мол. биол., 2007, 14(1), 23–29. [PubMed] [Google Scholar]

66.
Ху Р.-Г., Ван Х., Ся З., Варшавский А., Путь правила N-конца — сенсор гема, Proc. Натл. акад. наук, 2008, 105(1), 76–81. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

67.
Валлелиан Ф. , Деуэль Дж. В., Опиц Л., Шаер С. А., Пулия М., Лённ М., Энгельсбергер В., Шауэр С., Карнаухова Е., Спан Д. Р., Стокер Р., Бюлер П. В., Шаер Д. Дж., Ингибирование протеасом и окислительные реакции нарушают клеточный гомеостаз во время гемового стресса, Cell Death Differ., 2015, 22(4), 597–611. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

68.
Mou X., Liew S.W., Kwok C.K., Идентификация и нацеливание на G-квадруплексные структуры в длинной некодирующей РНК MALAT1 , Nucleic Acids Res., 2022, 50(1), 397–410. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

69.
Северанс С., Хамза И., Незаконный оборот гема и порфиринов у многоклеточных животных, Chem. Rev., 2009, 109(10), 4596–4616. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

70.
Собх А., Логинов А., Чжоу Дж., Дженкиткасемвонг С., Зейдан Р., Эль Ахмади Н., Тагмаунт А., Кнутсон М., Френкель П. Г., Вулпе С. Д., Генетические скрининги выявили CCDC115 как модулятор эритроидного железа и транспортировка гема, Am. Ж. Гематол., 2020, 95 (9), 1085–1098. [PubMed] [Google Scholar]

71.
Мурер Т., Браулт А., Лаббе С., Приобретение гема с помощью Shu1 требует Nbr1 и белков комплекса ESCRT в Schizosaccharomyces pombe , Mol. микробиол., 2019, 112(5), 1499–1518. [PubMed] [Google Scholar]

72.
Ким Дж. Ю., Йенари М., Белки теплового шока и реакция на стресс, В: Каплан Л. Р., Биллер Дж., Лири М. С., Ло Э. Х., Томас А. Дж., Йенари М., Чжан Дж. Х. (ред.), Учебник по цереброваскулярным заболеваниям, Elsevier, 2017, 273–275. [Академия Google]

73.
Лю Г., Сил Д., Майо Н., Тонг В.-Х., Боллинджер Дж. М., Кребс С., Руо Т. А., Биосинтез гема зависит от ранее нераспознанного приобретения кофакторов железо-сера в дегидратазе амино-левулиновой кислоты человека, Nat . Commun., 2020, 11(1), 6310. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

74.
Чжэн Х., Ли Дж., Фэн С., Белок теплового шока 90 усиливает перенос электронов между FMN и кофакторами гема в нейрональной синтазе оксида азота, FEBS Lett. , 2020, 594(17), 2904–2913. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

75.
Ghosh A., Garee G., Sweeny E.A., Nakamura Y., Stuehr D.J., Hsp90 шапероны созревания гемоглобина в эритроидных и неэритроидных клетках, Proc. Натл. акад. наук, 2018, 115(6), Е1117—Е1126. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

76.
Ghosh A., Chawla-Sarkar M., Stuehr D.J., Hsp90 взаимодействует с индуцируемым белком-клиентом NO-синтазы в его свободном от гема состоянии, а затем управляет вставкой гема посредством АТФ-зависимого процесса, FASEB J. Off. Опубл. Кормили. Являюсь. соц. Эксп. биол., 2011, 25(6), 2049–2060. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

77.
Dai Y., Schlanger S., Haque M.M., Misra S., Stuehr D.J., Белок теплового шока 90 регулирует созревание растворимой гуанилатциклазы по двойному механизму, J. Biol. хим., 2019, 294(35), 12880–12891. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

78.
Chen X., Lu W., Tsai M.-Y., Jin S., Wolynes P.G. , Изучение энергетического ландшафта гемовых белков с использованием гибридной модели AWSEM-гема, J. Biol. физ., 2022, 48(1), 37–53. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

79.
Васконселлос Л.Р., Дутра Ф.Ф., Сикейра М.С., Паула-Нето Х.А., Дахан Дж., Киарели Э., Карнейро Л.А.М., Бозза М.Т., Травассос Л.Х., Агрегация белков как клеточный ответ на окислительный стресс, вызванный гем и железом, Proc. Натл. акад. наук, 2016, 113(47). [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

80.
Раджагопал А., Рао А.У., Амиго Дж., Тиан М., Упадхьяй С.К., Холл С., Ум С., Мэтью М.К., Флеминг М.Д., Пау Б.Х., Краузе М., Хамза И., Гомеостаз гема регулируется консервативным и согласованные функции белков HRG-1, Nature, 2008, 453(7198), 1127–1131. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

81.
Куигли Дж. Г., Ян З., Уортингтон М. Т., Филлипс Дж. Д., Сабо К. М., Сабат Д. Е., Берг С. Л., Сасса С., Вуд Б. Л., Абковиц Дж. Л., Идентификация экспортера гема человека, необходимого для эритропоэза, Cell, 2004, 118( 6), 757–766. [PubMed] [Google Scholar]

82.
Даффи С.П., Шинг Дж., Сараон П., Бергер Л.С., Эйден М.В., Уайлд А., Тейлор С.С., Белок FLVCR2, ассоциированный с синдромом Фаулера, является импортером гема, Mol. Клетка. биол., 2010, 30(22), 5318–5324. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

83.
Галмоцци А., Кок Б. П., Ким А. С., Монтенегро-Берк Дж. Р., Ли Дж. Ю., Спреафико Р., Мосур С., Альберт В., Цинтрон-Колон Р., Годио К., Уэбб В. Р., Конти Б., Солт Л. А., Kojetin D., Parker C.G., Peluso J.J., Pru J.K., Siuzdak G., Cravatt B.F., Saez E., PGRMC2 представляет собой внутриклеточный гем-шаперон, критически важный для функции адипоцитов. Природа, 2019, 576(7785), 138–142. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

84.
Fufezan C., Zhang J., Gunner M.R., Предпочтение и ориентация лигандов в гем-связывающих белках b- и c-типа, Proteins Struct. Функц. Биоинформ., 2008, 73(3), 690–704. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

85.
Смит Л.Дж., Кахраман А. , Торнтон Дж.М., Гемовые белки — разнообразие структурных характеристик, функций и укладки, Proteins Struct. Функц. Биоинформ., 2010, 78(10), 2349–2368. [PubMed] [Google Scholar]

86.
Кабе Ю., Накане Т., Койке И., Ямамото Т., Сугиура Ю., Харада Э., Сугасе К., Шимамура Т., Омура М., Мураока К., Ямамото А., Учида Т., Ивата С. ., Ямагучи Ю., Краюхина Е., Нода М., Ханда Х., Ишимори К., Учияма С., Кобаяси Т., Суэмацу М., Гем-зависимая димеризация рецептора PGRMC1/Sigma-2 способствует пролиферации рака и устойчивости к химиотерапии , нац. Commun., 2016, 7(1), 11030. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

87.
Хоман Р. А., Джадхав А. М., Конвей Л. П., Паркер К. Г., Химическая протеомная карта взаимодействий гем-белок, J. Am. хим. соц., 2022, 144(33), 15013–15019. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

88.
Редди А. Р., Риди С. Дж., Муи С., Гибни Б. Р., Термодинамическое исследование механизмов протонно-связанного переноса электронов в макетах белков гема, Биохимия, 2007, 46 (1), 291–305. [PubMed] [Google Scholar]

89.
Reedy C.J., Gibney B.R., Сборки белков гема, Chem. Rev., 2004, 104(2), 617–650. [PubMed] [Академия Google]

90.
Риди С. Дж., Эльвекрог М. М., Гибни Б. Р., Разработка базы данных структуры и электрохимических функций гемопротеина, Nucleic Acids Res., 2008, 36 (база данных), D307–D313. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

91.
Zhang L., Guarente L., Гем связывается с короткой последовательностью, которая выполняет регуляторную функцию в различных белках, EMBO J., 1995, 14(2), 313–320. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

92.
Кюль Т., Саху Н., Николайски М., Шлотт Б., Хайнеманн С. Х., Имхоф Д., Определение характеристик связывания гемина белков с помощью комбинаторной библиотеки пептидов, ChemBioChem, 2011, 12(18), 2846–2855 . [PubMed] [Академия Google]

93.
Кюль Т., Виссброк А., Горадия Н., Саху Н., Галлер К., Нойгебауэр У., Попп Дж., Хайнеманн С.Х., Оленшлегер О., Имхоф Д., Анализ связывания гема Fe(III) с цистеин- содержащие гем-регуляторные мотивы в белках, ACS Chem. биол., 2013, 8(8), 1785–1793. [PubMed] [Google Scholar]

94.
Шуберт Э., Флорин Н., Дати Ф., Хеннинг Брюиц Х., Кюль Т., Имхоф Д., Хагелюкен Г., Шиманн О., Спектроскопические исследования пептидов и белков с цистеинсодержащими регуляторными мотивами гема (HRM), Дж. Неорг. Биохим., 2015, 148, 49–56. [PubMed] [Google Scholar]

95.
Силлвассчи Б. Ф., Бек М. С., Дружета И., Хопп М. — Т., Рамоджи А., Нойгебауэр У., Нозинович С., Менче Д., Уиллболд Д., Оленшлегер О., Кюхла Т., Имхофа Д., Хай -Аффинное связывание и каталитическая активность последовательностей на основе His/Tyr: расширение мотивов регуляции гема за пределы CP, Biochim. Биофиз. Acta General Subjects, 2020, 1864(7), 129603. [PubMed] [Google Scholar]

96.
Пол Джордж А.А., Ласерда М., Силлвассчи Б.Ф., Хопп М.-Т., Виссброк А., Имхоф Д., HeMoQuest: веб-сервер для качественного прогнозирования временного связывания гема с белковыми мотивами, BMC Bioinf., 2020, 21(1) ), 124. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

MTP СЕЙЧАС, 22 июня — сенатор Тим Кейн, Даша Бернс, эксклюзивно с губернатором Уитмером, Джином Сперлингом : 21

Лидер группы Вагнера может строить из себя политическое будущее, говорит фмр.

Посол Майкл Макфол